Qu’est-ce que le MGF ?

Le gène de l’IGF-1 peut produire plusieurs versions de la protéine, selon la façon dont il est « lu ». Le MGF est l’une d’elles : celle que le muscle fabrique quand il est étiré, sollicité ou abîmé.

Ce mécanisme s’appelle l’épissage alternatif. Chez l’humain, la forme appelée MGF correspond à l’IGF-1Ec. Elle se distingue des autres par sa queue terminale, le « peptide E », qui a une séquence propre.

L’équipe du Pr Geoffrey Goldspink, à Londres, a décrit cette forme en 1996 et proposé qu’elle joue un rôle de signal local de réparation, en activant les cellules satellites : les cellules souches du muscle, qui fusionnent avec les fibres pour les réparer.

Référence de recherche PEG-MGF

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Les trois formes de l’IGF-1

Un même gène peut donner plusieurs protéines. Chez l’humain, le gène de l’IGF-1 produit trois formes principales, qui ont toutes la même partie active mais une « queue » différente : IGF-1Ea, IGF-1Eb et IGF-1Ec.

Toutes contiennent les 70 acides aminés de l’IGF-1 mature. Ce qui change, c’est le morceau ajouté au bout de la chaîne, appelé peptide E. Il est normalement découpé avant que l’IGF-1 ne soit libéré, mais il pourrait avoir ses propres effets.

Un piège de vocabulaire : chez le rongeur, la forme équivalente au MGF s’appelle IGF-1Eb. Selon l’espèce étudiée, le même nom ne désigne donc pas la même forme, ce qui complique la lecture des publications.

Pourquoi la version pégylée ?

Le peptide MGF seul est dégradé en quelques minutes dans le sang. Lui attacher une chaîne de PEG le protège des enzymes et prolonge fortement sa durée de vie.

La pégylation est une technique bien connue en pharmacie : on greffe sur une molécule une chaîne de polyéthylène glycol, un polymère inerte et soluble. Elle forme autour du peptide une sorte de coque hydratée qui le rend moins accessible aux enzymes et ralentit son élimination par les reins.

Plusieurs médicaments autorisés utilisent ce principe, par exemple certaines formes d’interféron ou de facteur de croissance des globules blancs. Dans le cas du MGF, la pégylation transforme un fragment très fugace en une molécule utilisable dans des modèles sur plusieurs jours.

Ce que montrent les études

Les travaux publiés portent sur des cellules en culture et des modèles animaux de muscle, de cœur et de système nerveux. Aucun essai chez l’humain n’a été publié.

MGF, effort et vieillissement

Chez l’humain, des biopsies musculaires montrent que le muscle produit davantage de MGF après un effort intense de musculation. Cette réponse semble plus faible chez les personnes âgées.

En 2003, l’équipe de Goldspink a comparé des hommes jeunes et âgés soumis à un effort de résistance. Chez les jeunes, l’activité du gène du MGF augmentait nettement dans les heures suivantes ; chez les plus âgés, cette réponse était atténuée. Les auteurs y ont vu une piste pour comprendre la perte de masse musculaire liée à l’âge, la sarcopénie.

Ces observations portent sur la production naturelle de MGF par le muscle, mesurée au niveau des gènes. Elles ne montrent pas qu’un apport extérieur de peptide MGF ou de PEG-MGF reproduirait cet effet. C’est précisément la question que la recherche n’a pas tranchée.

Un sujet débattu

En 2014, une équipe de l’université de Pennsylvanie n’a retrouvé aucun effet du peptide MGF sur les cellules musculaires, contrairement aux travaux antérieurs. Le rôle exact du MGF reste discuté.

Fornaro et ses collègues ont testé le peptide MGF sur des myoblastes et des cellules souches musculaires primaires, avec des méthodes rigoureuses, sans observer l’effet de prolifération décrit auparavant. D’autres chercheurs estiment que l’effet dépend du modèle, de la forme exacte du peptide ou des conditions de culture.

Pour un travail de recherche, ce désaccord est une information importante : il justifie des groupes témoins solides et une vérification rigoureuse de l’identité du peptide utilisé.

MGF, PEG-MGF et IGF-1 LR3

Le PEG-MGF et l’IGF-1 LR3 dérivent tous deux du gène de l’IGF-1, mais ce ne sont pas les mêmes molécules et ils n’agissent pas de la même façon.

L’IGF-1 LR3 est détaillé dans notre guide complet de l’IGF-1 LR3.

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Les défis de qualité

Le PEG-MGF est plus difficile à contrôler qu’un peptide ordinaire : la chaîne de PEG n’a pas une masse unique, et l’étape de greffage peut laisser du peptide non pégylé.

Le polyéthylène glycol est un polymère : ses chaînes n’ont pas toutes exactement la même longueur. Au lieu d’un pic de masse net, l’analyse donne donc une distribution de masses. Un certificat sérieux doit l’expliquer et préciser au minimum :

• L’identité du peptide avant pégylation, confirmée par sa masse.
• La pureté HPLC du produit final, avec un pic principal dominant.
• L’absence de peptide libre en quantité importante : un MGF non pégylé se dégrade en quelques minutes et n’a pas les mêmes propriétés.
• Un numéro de lot qui correspond au flacon, et un laboratoire d’analyse identifié.

Notre article sur la masse moléculaire et l’identité d’un peptide explique comment lire ces résultats.

Réglementation

Le PEG-MGF n’a aucune autorisation de mise sur le marché. Il est interdit dans le sport.

La liste de l’Agence mondiale antidopage cite nommément les « facteurs de croissance mécaniques » (MGF) dans la catégorie S2, interdits en permanence. En Europe, le PEG-MGF est commercialisé comme composé de recherche. Notre guide acheter de l’IGF-1 LR3 ou du PEG-MGF détaille les critères de qualité.

FAQ : le PEG-MGF

Pour aller plus loin

Références

1. Yang S et al. Cloning and characterization of an IGF-1 isoform expressed in skeletal muscle subjected to stretch. J Muscle Res Cell Motil, 1996. PubMed
2. Yang SY, Goldspink G. Different roles of the IGF-I Ec peptide (MGF) and mature IGF-I in myoblast proliferation and differentiation. FEBS Lett, 2002. PubMed
3. Hameed M et al. Expression of IGF-I splice variants in young and old human skeletal muscle after high resistance exercise. J Physiol, 2003. PubMed
4. Fornaro M et al. Mechano-growth factor peptide, the COOH terminus of unprocessed insulin-like growth factor 1, has no apparent effect on myoblasts or primary muscle stem cells. Am J Physiol Endocrinol Metab, 2014. PubMed
5. Agence mondiale antidopage. Liste des interdictions. wada-ama.org