TB-500 · Histoire

L’histoire du TB-500 : du thymus de veau aux laboratoires du monde entier

Un extrait de thymus dans les années 1960, une protéine séquencée en 1981, une fonction inattendue découverte en 1991, puis les courses hippiques, les essais cliniques et les affaires de dopage : soixante ans d’histoire de la thymosine bêta-4.

Mis à jour le 22 octobre 2026 · Lecture : 10 min · Rédaction : équipe Peptides France

En bref

Années 1960-1970 : l’équipe d’Allan Goldstein prépare des extraits de thymus de veau, dont la « fraction 5 ».
1981 : la séquence complète de la thymosine bêta-4 est publiée.
1991 : on découvre qu’elle est la principale protéine qui retient l’actine dans les cellules.
Depuis : réparation des tissus, essais cliniques, puis le nom « TB-500 », les courses hippiques et l’interdiction dans le sport.

Le thymus, point de départ

L’histoire commence avec le thymus, un petit organe situé derrière le sternum, longtemps mystérieux, dont on découvre dans les années 1960 le rôle central dans l’immunité.

Au début des années 1960, des chercheurs montrent que le thymus est indispensable à la maturation de certains globules blancs, les lymphocytes T. Une question se pose alors : le thymus agit-il par des hormones ? Plusieurs équipes se lancent dans la recherche de ces « hormones thymiques ». Parmi elles, celle d’Allan Goldstein, aux États-Unis, qui va consacrer des décennies à ces molécules. C’est le point de départ commun de la thymosine alpha-1 et de la thymosine bêta-4. Pour situer ces peptides, voir notre article sur les peptides du thymus.

La fraction 5 : un mélange prometteur

L’équipe de Goldstein prépare à partir de thymus de veau un extrait partiellement purifié, la « thymosine fraction 5 », qui contient des dizaines de peptides différents.

Cet extrait montre des effets sur le système immunitaire dans des modèles expérimentaux. Mais c’est un mélange : pour comprendre ce qui agit, il faut isoler chaque composant. Les chercheurs les nomment selon leur comportement lors de la séparation, d’où les familles « alpha », « bêta » et « gamma ». La thymosine alpha-1 est la première à être entièrement séquencée et synthétisée. La thymosine bêta-4 suit.

Composant	Taille	Domaine d’étude principal
Thymosine alpha-1	28 acides aminés	Système immunitaire
Thymosine bêta-4	43 acides aminés	Actine, migration cellulaire, réparation
Autres peptides	Variables	Moins étudiés

Les deux molécules principales sont comparées dans thymosine alpha-1 ou bêta-4.

1981 : la séquence de la thymosine bêta-4

En février 1981, Teresa Low, Shu-Kuang Hu et Allan Goldstein publient dans les PNAS la séquence complète de la thymosine bêta-4 bovine.

C’est une protéine de 43 acides aminés, dont l’extrémité de départ est acétylée. À l’époque, on la pense surtout liée au thymus et à l’immunité. Mais une surprise attend les chercheurs : la thymosine bêta-4 se révèle présente dans presque tous les types de cellules, et pas seulement dans le thymus. Elle est particulièrement abondante dans les plaquettes et les globules blancs. Son rôle doit donc être plus général que celui d’une hormone thymique.

43 acides aminés, extrémité N-terminale acétylée.
Présente partout dans l’organisme, pas seulement dans le thymus.
Très conservée entre les espèces de mammifères.

Des filaments torsadés lumineux à l'intérieur d'une cellule

1991 : le tournant de l’actine

En 1991, Daniel Safer et ses collègues montrent que la thymosine bêta-4 est identique à une protéine qui retient l’actine. C’est la clé de sa fonction.

L’actine est l’un des composants majeurs du squelette interne des cellules. Elle existe sous forme de monomères libres et de filaments. La thymosine bêta-4 se fixe aux monomères et les garde en réserve. Elle devient ainsi la principale protéine de « séquestration » de l’actine dans de nombreuses cellules. Cette découverte change la perspective : la Tβ4 n’est plus vue comme une hormone, mais comme un régulateur de la forme et du mouvement des cellules.

Le point clé : c’est la zone de la Tβ4 qui se fixe à l’actine, le motif LKKTETQ, qui inspirera plus tard le fragment commercialisé sous le nom de TB-500.

La piste de la réparation des tissus

À la fin des années 1990, les chercheurs font le lien : si la Tβ4 aide les cellules à se déplacer, elle pourrait intervenir dans la cicatrisation.

En 1999, une étude publiée dans le Journal of Investigative Dermatology montre que la Tβ4 accélère la fermeture de plaies expérimentales chez le rat, avec davantage de migration cellulaire et de nouveaux vaisseaux. La même année, une équipe de Glasgow décrit une forme oxydée de la Tβ4 aux propriétés anti-inflammatoires. La recherche sur la réparation tissulaire est lancée : peau, cornée, puis d’autres organes.

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2004 : le cœur fait la une

En 2004, une publication dans la revue Nature associe la Tβ4 à une meilleure survie des cellules cardiaques après un infarctus expérimental chez la souris.

Les chercheurs décrivent l’activation d’une enzyme de survie, la kinase ILK. Cette publication, dans l’une des revues les plus prestigieuses, donne une grande visibilité à la thymosine bêta-4. D’autres travaux suivent sur les cellules progénitrices du cœur et la formation de vaisseaux. Le tableau se nuance ensuite : en 2012, des souris dépourvues du gène de la Tβ4 se développent normalement. Le détail de ces travaux est dans les domaines de recherche du TB-500.

Les essais cliniques

Dans les années 2000 et 2010, des formulations médicales de thymosine bêta-4 complète sont évaluées dans des essais cliniques, notamment sur la cicatrisation et la surface de l’œil.

Des essais de phase 2 ont porté sur différentes plaies cutanées, et des essais sur un collyre ont concerné des atteintes de la cornée. Ces travaux, menés avec des préparations spécifiques et dans un cadre médical, ont rapporté une bonne tolérance et des signaux encourageants sur certains critères. Ils restent distincts des flacons vendus pour la recherche, et ne valident aucun usage en dehors de ce cadre.

Une silhouette de cheval en lignes de lumière à côté d'une chaîne peptidique

La naissance du nom « TB-500 »

Le nom « TB-500 » n’apparaît pas dans les publications scientifiques d’origine. Il naît sur le marché vétérinaire, dans le monde des courses hippiques.

Dans les années 2000, un produit présenté comme une version synthétique de la zone active de la Tβ4 circule sous ce nom, pour la récupération des chevaux de course. Le nom s’impose ensuite sur le marché des produits de recherche, mais avec une ambiguïté durable : selon les fournisseurs, « TB-500 » désigne le court fragment Ac-LKKTETQ ou la protéine complète. Cette confusion est détaillée dans TB-500 ou thymosine bêta-4.

Nom	Origine du nom
Thymosine	Le thymus, organe d’où l’extrait a été tiré
Bêta-4	Le classement des composants de la fraction 5
Tβ4	Abréviation scientifique
TB-500	Nom commercial, apparu sur le marché vétérinaire

L’entrée dans le sport et l’interdiction

Du cheval à l’athlète, le pas est vite franchi. Les autorités antidopage réagissent en inscrivant la thymosine bêta-4 et ses dérivés sur leur liste d’interdictions.

Au début des années 2010, des laboratoires publient des méthodes pour détecter le TB-500 chez le cheval. Chez l’humain, l’affaire Essendon, dans le football australien, éclate en 2013 : en 2016, le Tribunal arbitral du sport suspend 34 joueurs pour avoir reçu de la thymosine bêta-4. L’Agence mondiale antidopage cite désormais explicitement « la thymosine bêta-4 et ses dérivés, p. ex. TB-500 » dans sa catégorie S2. Le détail est dans TB-500 et dopage.

Le TB-500 aujourd’hui

Aujourd’hui, la thymosine bêta-4 reste un sujet de recherche actif, et le TB-500 l’un des peptides de recherche les plus connus.

En recherche : réparation des tissus, fibrose, cœur, système nerveux, rôle dans certaines tumeurs.
Sur le marché : disponible comme réactif de laboratoire, seul ou en mélange avec le BPC-157.
Dans le sport : interdit en permanence.
Question ouverte : traduire des décennies de résultats chez l’animal en connaissances solides chez l’humain.

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La frise chronologique

Les grandes dates de la thymosine bêta-4 et du TB-500.

Date	Événement
Années 1960	Rôle du thymus dans l’immunité ; début de la recherche d’hormones thymiques
Années 1970	Préparation de la thymosine fraction 5 par l’équipe de Goldstein
1981	Publication de la séquence de la thymosine bêta-4
1991	Identification comme principale protéine de séquestration de l’actine
1999	Cicatrisation accélérée chez le rat ; forme oxydée anti-inflammatoire
2004	Publication dans Nature sur le cœur de souris
Années 2000	Apparition du nom « TB-500 » sur le marché vétérinaire
Années 2000-2010	Essais cliniques de formulations de Tβ4 complète
2012	Méthodes de détection chez le cheval ; souris sans Tβ4 au développement normal
2016	34 joueurs d’Essendon suspendus par le TAS

FAQ : l’histoire du TB-500

Qui a découvert la thymosine bêta-4 ?

Elle a été isolée à partir d’un extrait de thymus de veau préparé par l’équipe d’Allan Goldstein, qui en a publié la séquence complète en 1981.

Pourquoi s’appelle-t-elle « thymosine » ?

Parce qu’elle a été isolée à partir d’un extrait de thymus. On a découvert ensuite qu’elle est présente dans presque toutes les cellules.

D’où vient le nom TB-500 ?

C’est un nom commercial apparu dans les années 2000 sur le marché vétérinaire, notamment pour les chevaux de course. Il ne vient pas des publications scientifiques.

Quand a-t-on découvert le lien avec l’actine ?

En 1991, lorsque des chercheurs ont montré que la thymosine bêta-4 est la principale protéine qui retient l’actine libre dans les cellules.

Quand le TB-500 a-t-il été interdit dans le sport ?

Il est interdit par l’Agence mondiale antidopage, qui cite aujourd’hui nommément la thymosine bêta-4 et ses dérivés dans sa catégorie S2. L’affaire Essendon, jugée en 2016, a marqué les esprits.

Pour aller plus loin

Le guide complet du TB-500 Les domaines de recherche L’histoire du BPC-157 Les peptides du thymus

Avertissement — Cet article est fourni à titre informatif et historique. Le TB-500 est un peptide de recherche destiné exclusivement au laboratoire ; il n’est pas destiné à la consommation humaine ou animale et n’est pas un médicament.